Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте

Прежде, чем остановиться непосредственно на процессах пищевари­тельного расщепления белков, следует вспомнить, что для каждого живого организма характерна строгая специфичность его белков. Это свойство обусловлено наследственностью и защита от чужеродных бел­ков является замечательной особенностью организма, которая обеспе­чивает его индивидуальность.

Как известно, при повторных проник­новениях в организм чужеродного белка, могут развиваться тяжелые последствия, связанные с изменениями и перестройками в реакциях иммунитета. Наглядным примером этому служат тяжелые аллергичес­кие реакции, вплоть до анафилактического шока и гибели организма, при парэнтеральном введении белковых препаратов без соблюдения соответствующих предосторожностей или, тем более, вливании несов­местимой иногруппной крови.

Вместе с тем, ничего подобного не происходит при еде. Полноценная пища, как правило, содержит значительные количества белков. Поэто­му существенным предварительным условием использования пищи яв­ляется распад белков до обломков, не вызывающих изменений в ре­акциях иммунитета. Так как наименьшими структурными единицами белков, которые не обладают видовой специфичностью, являются ами­нокислоты, то именно до отдельных аминокислот и происходит процесс пищеварительного расщепления белков. Только аминокислоты в нор­мальных условиях поступают через слизистую тонкого кишечника в кровь. Но это уже несколько забегая вперед.

В желудке

Начинается процесс расщепления белков в желудке под действием фермента пепсина и соляной кислоты. Соляная кислота образуется в обкладочных клетках желудочных желез, подготавливает необходимые условия для нормального пищеварения белков. Соляная кислота вызы­вает набухание белковой молекулы, что увеличивает ее поверхность кон­такта с пищеварительными ферментами. Восстановление слизистой желудка, не смотря на постоянный контакт с соляной кислотой и ферментами, происходит довольно быстро. Это связано с тем, что она отделена от агрессивных компонентов специальным слоем плотных слизистых веществ с односторонним проникновением.

Соляная кислота также акти­вирует пепсин, который выделяется главными клетками желудочных желез в просвет желудка в виде своего неактивного предшественни­ка — пепсиногена. От него под действием соляной кислоты отщепляется полипептид, являющийся ингибитором и образуется активный пепсин. Затем уже первые образовавшиеся порции пепсина активируют весь ос­тающийся пепсиноген. Это явление называется процессом аутоактивации. Кроме того, соляная кислота создает оптимальную реакцию среды в полости желудка — рН менее 2, при которой пепсин обладает макси­мальной активностью. К тому же, сильно кислая реакция желудочно­го сока обеспечивает бактерицидное действие и создает барьер для попадания болезнетворных бактерий в кишечник. Если соляной кис­лоты выделяется недостаточно (гипоацидные, анацидные состояния) и рН выше 2, то пепсин не проявляет активность. Это вызывает наруше­ния пищеварительных процессов в желудке и ведет к развитию таких за­болеваний как гастриты.

Пепсин расщепляет белки на отдельные пептиды из 8-10 аминокис­лот. Переваривающая сила пепсина очень велика, 1 г пепсина за 2 часа может переварить до 50 кг белка яичного альбумина. Не оказывает действие пепсин на кератины и протамины.

Расщепляющим действием на белки обладает также еще один фер­мент, выделяющийся в полость желудка — гастрипсин. Он активен в менее кислой среде (рН = 2,5—3,5), в которой пепсин не функциониру­ет, чем в известной мере компенсируется процесс пищеварения белков при гипоацидных состояниях. Однако, по переваривающей силе, фер­мент значительно уступает пепсину — гастрипсин расщепляет белки только на отдельные полипептиды.

В кишечнике

Из желудка пищевой комок поступает в 12-перстную кишку и тон­кий кишечник. Здесь действие желудочных ферментов прекращается из-за щелочной реакции, которую поддерживает в тонком кишечнике поджелудочная железа, выделяя сок, богатый карбонатами.

Поджелудочная железа продуцирует также проферменты трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидазы А и В, проэластазу. Пер­вые порции трипсиногена активируются и переходят в трипсин под дей­ствием фермента энтеропептидазы, выделяемого клетками кишечника, а затем происходит процесс аутоактивации. Другие проферменты поджелудочной железы активируются трипсином, путем частичного избира­тельного протеолиза и получаются активные ферменты химотрипсин, карбоксипептидазы А и В, эластаза. Все они воздействуют на пептидные связи с различной степенью специфичности, расщепляя полипептидные цепочки до олигопептидов и некоторое количество аминокислот. Оконча­тельное расщепление до аминокислот происходит под действием фермен­тов, синтезируемых клетками кишечника — аминопептидаз и дипептидаз.

Вся группа протеолитических ферментов желудочно-кишечного трак­та, воздействующих на белки пищи, называется пептидгидролазы.

Нерасщепившиеся белки пищи поступают в толстый кишечник, где подвергаются бактериальному разложению с образованием токсичных продуктов (путресцин, гистамин, индол, фенол, скатол). Частично они обезвреживаются в печени, а большей частью удаляются из организма в составе каловых масс.

Образовавшиеся аминокислоты всасываются через стенку тонкого кишечника и поступают в кровь. По воротной вене они приносятся в печень, где частично преобразуются, используются для нужд самой печени и для синтеза ряда специфических для организма белков (белки плазмы), а другая их часть током крови разносится ко всем органам и тканям, где, поступая в клетки, они утилизируются на синтез собствен­ных белков тканей.