Химическое строение белков

По химической структуре белки являются высоко молекулярными полимерами, молекулы которых состоят из остатков аминокислот. Как факт это было установлено при гидролизе белков, в результате которо­го выделялись только аминокислоты. Подтверждением этому служит и возможность синтеза белков из отдельных аминокислот.

Всего в соста­ве белков найдено 20 различных аминокислот. Их нередко на­зывают незаменимыми, так как из всего множества аминокислот, суще­ствующих в природе, только эти 20 участвуют в построении белков. Все незаменимые аминокислоты относятся к альфа-аминокислотам — аминогруппа в их молекуле связана с альфа-углеродом.

Различаются аминокислоты своими радикалами, чем обусловлена их специфичность, в том числе и такое качество как оптическая актив­ность — способность в растворах вращать плоскость поляризованного луча света. Общим свойством всех аминокислот является амфотерность, из-за наличия в их молекуле аминогруппы и карбоксильной груп­пы. Однако аминокислоты, находящиеся в составе белковой молекулы, свою амфотерность теряют.

При образовании белковой молекулы аминокислоты соединяются друг с другом пептидными связями. В построении пептидной связи одна из аминокислот участвует своей карбоксильной группой, а дру­гая — аминогруппой.

Соединение, которое образуется посредством пептидной связи меж­ду двумя аминокислотами носит название дипептид. По мере присое­динения к дипептиду следующих аминокислот, также путем образова­ния пептидной связи, фрагменты, которые при этом возникают, будут называться соответственно: три-, тетра-, пентапептид и т. д. Участок белковой молекулы, состоящий более чем из 20 аминокислотных остат­ков, называется полипептид.

Полипептидная цепь белковой молекулы может содержать до 100 и более аминокислотных остатков. Некоторые белки имеют в своей молекуле не одну, а несколько полипептидных цепей, так называемых субъединиц. Каждая белковая молекула облада­ет определенной пространственной структурой.

Принято различать четыре уровня структурной организации белко­вой молекулы:

1. первичный,
2. вторичный,
3. третичный,
4. четвертичный.

Первичная структура белка

Первичная структура белка представлена, собственно, полипеп­тидной цепочкой. Причем, уже на этом уровне закладывается специ­фичность белковой молекулы, которая определяется составом, количе­ством и, что особенно важно, строго определенной последовательно­стью соединения отдельных аминокислот друг с другом. Достаточно заменить местоположение аминокислот в полипептиде и возникает ка­чественно новый белок. В этом, в частности, заключается возможность существования всего известного многообразия белков, в построении которых участвуют всего лишь 20 незаменимых аминокислот. К насто­ящему времени расшифрована первичная структура около 1000 белков. Первым из них был инсулин, содержащий 51 аминокислотный остаток.

Вторичная структура белка

Вторичная структура белка — это пространственная конфигура­ция, представленная в виде спирали, в которую закручивается пер­вичная структура, то есть полипептидная цепочка. Происходит это в результате образования дисульфидных мостиков между сульфгидрильными группами цистеина, расположенными в разных участках одной полипептидной цепи. В образовании вторичной структуры принимают участие также водородные связи.

Третичная структура белка

Третичная структура белка — это определенная пространствен­ная форма, которую стремится принять спираль вторичной структуры, складываясь и изгибаясь в различных плоскостях под действием обра­зования дополнительных дисульфидных мостиков.

В зависимости от функционального назначения белка третичная структура может быть представлена в виде глобулы, то есть шаровидной формой, более бла­гоприятной для контакта с другими веществами. Это глобулярные бел­ки. Они обычно расположены в мембранах клеток, к ним относится большая часть белков плазмы крови, ферменты. Белки тканей, несущих механическую нагрузку (мышцы) имеют вытянутую третичную структу­ру — это фибриллярные белки. Третичная структура определяет биоло­гические свойства белков. Поэтому ее еще называют нативной конформацией. Разрушение третичной структуры приводит к потере биологических функций белка.

Четвертичная структура

Четвертичная структура характерна только для белков, состоя­щих из 2-х и более полипептидных цепей, которые определенным обра­зом ориентированы друг относительно друга в пространстве и связаны слабыми ионными связями. Например, белковая часть гемоглобина со­стоит из 4 полипептидных цепей и функционально они могут быть ак­тивны только при их объединении. В данном случае нативная конформация складывается на уровне четвертичной структуры.

Классифицируют белки в самом общем плане на 2 группы: простые белки — протеины и сложные белки — протеиды.

Протеины состоят только из аминокислот. Сюда относятся альбуми­ны, глобулины, фибриноген, гистоны, протамины, коллаген, кератин.

Протеиды в своей молекуле содержат как белковую часть, так и небелковые компоненты. Небелковая часть молекулы протеида носит название простетической группы. В качестве простетических групп в белковой молекуле могут присутствовать различные органические и неорганические вещества: нуклеотиды, липиды, углеводы, металлы, витамины. Такие протеиды могут соответственно называться: нуклеопротеиды, липопротеиды, гликопротеиды, металлопротеиды и т. д.